kolokwium 1 (1) Biochemia Owieczka.docx

•              "Owieczka"

•               Biochemia /kolokwium 2016                                                                   

•           AMINOKWASY:             

Budowa aminokwasów:
Aminokwasy to monomery, które zawierają w swojej budowie dwie grupy funkcyjne: grupę aminową (NH2) – tzw. N-koniec oraz grupę karboksylową – tzw. C-koniec. Jest 20 rodzajów aminokwasów budujących białka. Wszystkie te aminokwasy zbudowane są z atomów węgla, wodoru, tlenu i azotu. Są również aminokwasy, które w swej budowie posiadają atom siarki – aminokwasy siarkowe. Należą do nich metionina, cystyna i cysteina.

Aminokwasy białkowe:
Białka zbudowane są z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Ze wszystkich znanych białek wyodrębniono tylko 25 aminokwasów tzw. białkowych.

W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest związana z tym samym atomem węgla, z którym związana jest jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru.

Ten atom węgla określa się jako atom węgla a.

Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami.

Z atomem węgla a związane są cztery różne podstawniki a więc są to cząsteczki chiralne i mogą występować w dwóch odmianach czynnych optycznie (enancjomerach).

Konfiguracja grup związanych z atomem węgla a jest dla wszystkich aminokwasów białkoweych taka sama i oznacza się ją jako L.

Wszystkie aminokwasy białkowe są więc L-a-aminokwasami.

Aminokwasy niebiałkowe:
aminokwasy występujące w komórkach głównie roślin i mikroorganizmów, w postaci nie związanej z białkami. Są homologami, izomerami (izomeria) lub pochodnymi aminokwasów białkowych.

Przykładem aminokwasu niebiałkowego u roślin jest allicyna, u zwierząt nieliczne, np. beta-alanina czy tauryna. U mikroorganizmów występują jako produkty metabolizmu i są składnikami antybiotyków.

Niektóre z aminokwasów niebiałkowych roślin mogą wywoływać zaburzenia u zwierząt.

Stereoizomery aminokwasów:

•         aminokwasy występują w postaci pary enancjomerów.

•         posiadają one centrum chiralności

•         roztwory wodne aminokwasów:

•         skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo lub w prawo,

•         występują w dwóch formach stereoizomerycznych L i D.

•         w białkach w zasadzie występuje tylko forma L-aminokwasu.

•         formę D można spotkać w ścianie komórkowej bakterii

Właściwości amfoteryczne aminokwasów:
polegają na tym że w środowisku kwasowym aminokwas zachowuje się jak kwas a w środowisku zasadowym jak zasada

Punkt izoelektryczny aminokwasu:
to taka wartość pH roztworu przy której cząsteczki aminokwasu występują w formie jonu obojętnego czyli takiego w której ładunek jest równy zero

Reszty aminokwasów białkowych i ich wpływ na właściwości białek (klasyfikacja aminokwasów białkowych):
Klasyfikacja poszczególnych aminokwasów:
aminokwasy ogólne

    histydyna - konieczna w mięśniach, ponieważ uczestniczy w biosyntezie białka oraz hemoglobiny

    lizyna - wchodzi w skład chrząstki, niezbędna do syntezy białka, z witaminą C wytwarza L - kanitynę

    metionina - ma działanie ochronnie na wątrobę, umożliwia szybkie spalanie tkanki tłuszczowej, występuje w białku jaja oraz mleka

    fenyloalanina - konieczna do biosyntezy hormonów tyroksyny oraz adrenaliny, gdyż ulega przekształceniu do tyrozyny, stosowana w terapii depresji.

    treonina - główny komponent kolagenu, wchodzi w skład podporowym tkanki łącznej

    tryptofan - jest prekursorem serotoniny, uczestniczy w procesie wydzielania hormonu wzrostu

    arginina - wpływa na zwiększenie sekrecji insuliny oraz hormonu wzrostu

    tyrozyna - jest prekursorem adrenaliny (pobudza receptory autonomicznego układu nerwowego), dopaminy oraz noradrenaliny (biorą udział w przekazywaniu impulsów)

    cysteina - spełnia rolę w detoksykacji organizmu

    alanina - powoduje przyspieszenie metabolizmu mięśni dzięki zdolności przenoszenia resztek węglowych do wątroby, służące do biosyntezy glukozy

    kwas asparginowy - zmniejsza poziom amoniaku

    cystyna - konieczna do biosyntezy białek osocza, kreatyny, insuliny, glukagonu

    prolina - pełni rolę zbiornika energii dla niektórych mięśni

    seryna - niezbędna w prawidłowym funkcjonowaniu systemy nerwowego, polepsza przepływ impulsów

    ornityna - spore ilości stymulują sekrecję hormonu wzrostu, poprawiają pracę wątroby

    tauryna - powoduje wzrost masy mięśniowej, wpływa na obniżenie ciśnienia krwi, zwiększa tolerancję leków, poprawia funkcjonowanie centralnego układu nerwowego

•          BIAŁKA:

Wiązania peptydowe:

(powstawanie i właściwości) to chemiczne kowalencyjne wiązanie powstające miedzy grupa  -aminową jednego, a grupą -karboksylową drugiego aminokwasu .Kiedy dwa aminokwasy zostaną połączone wiązaniem peptydowym , tworzą dipeptyd, na którego końcach nadal powstaje wolna grupa  aminowa i karboksylowa.

Właściwości wiązań peptydowego:

łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu

- Występuje w dwóch formach rezonansowych: cis i trans

- wykazuje częściowo cechy wiązania podwójnego ( co wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N)

- wiązanie jest płaskie

do 10 aminokwasow tworzone sa lancuchy zwane oligopeptydami; do 100 polipeptydy; powyzej 100-bialka

Struktura pierwszorzędowa:

Pierwszorzędowa struktura białka to prosty łańcuch polipeptydów ułożonych w określonej kolejności aminokwasów (sekwencji). Struktura pierwszorzędowa jest stabilizowana tylko przez wiązania peptydowe.
Struktura drugorzędowa:

Między aminokwasami może dojść do różnego rodzaju oddziaływań, wtedy przyjmują strukturę drugorzędową. Są dwa rodzaje struktury drugorzędowej białka: typu alfa – w postaci prawoskrętnej helisy oraz typu beta – w postaci harmonijki, inaczej zwana strukturą „pogiętej kartki”. Struktura drugorzędowa białka jest podtrzymywana przez wiązania wodorowe tworzące się między aminokwasami.
zwinięcie struktury pierwszorzędowej utrwalone za pomocą wiązań wodorowych; ich zerwanie powoduje nieodwracalne zniszczenie białka-denaturację.

Struktura trzeciorzędowa:

Struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe oraz przez tzw. mostki dwusiarczkowe. Wiązania te powstają pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasu siarkowego – cysteiny.:;

struktura warunkująca właściwości białka,
Struktura czwartorzędowa:

Struktura czwartorzędowa białka powstaje w skutek połączenia się kilku łańcuchów polipeptydowych o konformacji przestrzennej.

Wiązania i oddziaływania warunkujące powstanie i stabilizujące poszczególne poziomy struktury białek:
Wiązania dwusiarczkowe– należą one do najsilniejszych wiązań między resztami aminokwasów. Wiązania te nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej. Oddziaływania jonowe – mogą występować między zjonizowanymi formami grup aminowych lub guanidynowych łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylanowymi aminokwasów kwaśnych -   Oddziaływania hydrofobowe – polega na odpychaniu cząsteczek wody.Jest to spontaniczne zwijanie białek .Oddziaływania van der Waalsa oddziaływania .między dipolem trwałym a indukowanym (wzbudzonym),ładunek -dipol , dipol-dipol , dyspersja(indukowane dipole).  Przyczyną wystąpienia oddziaływania van der Waalsa są trwałe oraz wyindukowane momenty dipolowe w cząsteczkach lub - w przypadku oddziaływań dyspersyjnych - chwilowe asymetrie rozkładu ładunku w cząsteczce lub atomie oddziaływaniami bliskiego zasięgu, Występują w kryształach wszelkiego typu (dominują w kryształach molekularnych), ponadto mają duże znaczenie m.in. w zjawiskach: adsorpcji, skraplania gazów, solwolizy.

Znaczenie poszczególnych poziomów organizacji cząsteczki białka dla jego funkcji biologicznej

struktura pierwszorzędowa ma zasadnicze znaczenie w kształtowaniu struktur o wyższej rzędowości; jest w niej zawarta informacja o rozmieszczeniu w przestrzeni wszystkich atomów cząsteczki danego białka — czyli o jego stereochemii.Struktura ta determinuje właściwości białka.

1. Chromoproteiny to białka zawierające substancję barwną:

hemoglobina- odpowiedzialna za transport tlenu (znajduje się w erytrocytach),

mioglobina- magazynuje tlen w mięśniach,

cytochrom c- przenosi elektrony w łańcuchu oddechowym,

katalaza- enzym rozkładający H2O2.

2. Glikoproteiny zawierają kowalencyjnie związane oligosacharydy:

glukoamylaza,

pektynaza,

białka błony komórkowej,

mucyna.

3. Nukleoproteiny:

histony budujące m.in. chromatynę jądrową. Histony łączą się wiązaniami jonowymi z kwasami nukleinowymi.

4. Lipoproteiny zawierają tłuszcze, kwasy tłuszczowe, steroidy lub fosfolipidy. Pełnią fukncje transportową, wchodzą w skład błon komórkowych.

5. Metaloproteiny zawierają jony metali połączone wiązaniem koordynacyjnym.

ferrytyna - magazynuje żelazo Fe.

Grupa prostetyczna, niebiałkowy fragment cząsteczki enzymu (białka złożonego), np. polisacharyd, lipid, porfina, kation metalu, znajdująca się w jego centrum aktywnym i decydująca o przyłączeniu substratu.

Grupa prostetyczna może być połączona odwracalnie z apoenzymem i spełniać rolę koenzymu. Grupa prostetyczna decyduje o specyficznej roli cząsteczki białka (hem, hemoglobina).

KOFAKTOR

substancja niebiałkowa współdziałająca z częścią białkową enzymu. Decydują o charakterze reakcji. Mogą być połączone z apoenzymem nietrwale (koenzymy), lub trwale (grupy prostetyczne).

Białka proste- są to takie białka, które zbudowane są wyłącznie z aminokwasów np. kolagen, keratyna
Białka złożone- oprócz aminokwasów zawierają składnik nie białkowy zwany grupą prostetyczną

Denaturacja białek to jest nieodwracalny proces ścięcia białka ,który niszczy wyższe struktury białkowe. Białko takie nie traci wartości spożywczych, ale zanika jego czynność biologiczna. Proces ten zachodzi pod wpływem wysokiej temperatury, alkoholi, kwasów i soli metali ciężkich.

Właściwości amfoteryczne i punkt izoelektryczny białek
Punkt izoelektryczny białek-dla każdego białka istnieje określona wartość pH, przy której wszystkie ładunki równoważą się  i jego ładunek sumaryczny równa się zeru. Ta wartość pH podobnie jak dla aminokwasów nazywa się punktem IZOELEKTRYCZNYM BIAŁKA. Znajomość punktu izoelektrycznego ma duże znaczenie przy charakteryzowaniu  białek  oraz ich rozdzielaniu. W punkcie izoelektrycznym rozpuszczalność białek jest najmniejsza i najłatwiej można je wtedy  wytrącić z roztworu  oraz wykrystalizować. Białka w pI wykazują najmniejsze  ciśnienie osmotyczne, najsłabiej pęcznieją , mają najmniejszą lepkość  i nie reagują z anionami ani kationami

wlasciwosci amfipatyczne bialek
Cząstki amfipatyczne to takie, które mają rejon hydrofobowy i hydriofilowy-czyli w przypadku bł. komórkowej są to lipidy o właściwościach: -są źródło energii- są strukturalnymi elementami błon plazmatycznych (fosfolipidy )- niektóre z nich są ważnymi hormonami- strategiczne magazyny energii chemicznej

•          ENZYMY

Istota katalizy enzymatycznej –enzymy są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji chemicznej , same nie ulegają zmianie.Gdy nie ma  enzymu reakcja może zachodzić niezwykle wolno, natomiast w jego obecności szybkość reakcji znacznie wzrasta, nawet do 107 razy.

Budowa enzymów
Większość enzymów składa się z:części białkowej, czyli apoenzymu, części niebiałkowej, czyli grupy prostetycznej lub koenzymu. Prawie wszystkie enzymy są białkami.

Grupa prostetyczna- niebiałkowy  składnik białek niezbędna dla ich aktywności trwale związana z białkami

Koenzym- to uczestnicząca w reakcji enzymatycznej niebiałkowa część enzymu nietrwale związana z częścią białkową (apoenzymem). Bierze udział w przenoszeniu elektronów, protonów lub grup atomów w trakcie katalizowanej reakcji

Apoeznym- posiada zdolność rozpoznawania substratu, decyduje o specyficzności substratowej enzymu.

Holoenzym- cząsteczka enzymu będąca białkiem złożonym składa się z części białkowej- apoenzymu i części nie białkowej – koenzymu lub grupą prostetyczną

Centrum aktywne - w czasie reakcji enzymatycznej substrat wiąże się  z określoną częścią enzymu zwaną centrum aktywnym

Specyficzność reakcji enzymatycznych:

•          Specyficzność substratowa- enzym łączy się tylko z konkretnym substratem do którego dopasowuje się jego centrum aktywne

•          Specyficzność katalizowanej reakcji- odpowiada za nią kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie i pod względem oddziaływań

Klasyfikacja enzymów w celu ujednolicenia nazw enzymów wprowadzono system nazewnictwa enzymów EC który dzieli je na 6 głównych klas, następnie każdy enzym zostaje zdefiniowanych poprzez 4 cyfrowy numer

1.Oksydoreduktazy.- klasa enzymów katalizujących reakcje utleniania i redukcji .

2.Transferazy.-Wiele reakcji, w których uczestniczą transferazy, należy do najważniejszych reakcji biochemicznych.

3.Hydrolazy.-występują w komórkach, a także są wydzielane podczas trawienia w przewodzie pokarmowym, gdzie przeprowadzają rozkład związków złożonych na prostsze jednostki.

4.Liazy,- enzymy katalizujące rozszczepienie cząsteczki związku na dwa fragmenty lub połączenie molekuł dwóch substancji w jedną, przy czym zanika lub powstaje podwójne wiązanie.

Najważniejsze: liazy wiązań C-C (karboksylazy, np. dekarboksylaza pirogronianowa), liazy wiązań C-O (np. hydrataza fumaranowa, dehydrataza węglanowa), liazy wiązań C-N (np. histydaza).

5.Izomerazy.- izomerazy trans – cis, zmieniające położenie podstawników.

6.Ligazy.- , enzymy biorące udział w tworzeniu nowych wiązań z jednoczesnym wydzielaniem pirofosforanu.

Przykładem mogą być: syntetaza glutaminowa (katalizuje powstawanie wiązań C-N) oraz karboksylazy (przyspieszają powstawanie wiązań C-C).

Przebieg reakcji enzymatycznej: ...